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Thermo Scientific™ AminoLink™ Plus Coupling Resin
Kovalente Kopplung von Antikörpern und anderen Proteinen über primäre Amine (-NH2) zur Affinitätsreinigung mit diesen Aldehyd-aktivierten Agarosebeads.
183.00 € - 600.00 €
Spezifikation
Zusammensetzung | Aldehyd-aktivierte, 4%ige Beadagarose, mit Natriumazid in Wasser suspendiert |
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Inhalt und Lagerung | Bei 4 °C lagern. |
Produktlinie | AminoLink™ |
Ziel | Antikörper, Proteine durch Primäramine |
Typ | Harz- |
Produktcode | Marke | Menge | Preis | Menge & Verfügbarkeit | |||||
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Produktcode | Marke | Menge | Preis | Menge & Verfügbarkeit | |||||
11876784
|
Thermo Scientific™
20501 |
10 ml |
183.00 €
10 Milliliter |
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11706416
|
Thermo Scientific™
20505 |
50 ml |
600.00 €
50 Milliliter |
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Descrizione
Thermo Scientific™ AminoLink Plus Coupling Resin und Kits verwenden Aldehyd-aktivierte Agarosebeads für die ertragreiche, kovalente Kopplung von Antikörpern (Proteinen) über primäre Amine zur Vorbereitung von Affinitätsaufreinigungssäulen.
Diese Harze und die betreffenden Kits basieren auf aktivierter Beadagarose und robuster Kopplungschemie, um Proteine und andere Liganden über primäre Amine (-NH2) an das Harz zu binden. Sobald ein Antikörper oder ein anderer Ligand immobilisiert wurde, kann das vorbereitete Affinitätsharz für unterschiedliche Batch- und Säulen-basierte Chromatographieverfahren eingesetzt werden. Da das Harz und die Verbindung unter den meisten gängigen Bindungs- und Elutionsbedingungen der Affinitätschromatographie stabil bleiben, ist die Verwendung des Harzes für mindestens 10 Läufe im Rahmen der Affinitätsreinigung möglich.Die AminoLink Plus Kopplungsreaktion beruht auf der spontanen Bildung von Schiff-Basebindungen zwischen Aldehyden (am Träger) und Aminen (am Liganden); anschließend werden diese Bindungen durch die Inkubation mit einem milden Reduktionsmittel (Natriumcyanoborhydrid) stabilisiert. Die gesamte Kopplungsreaktion, die als reduktive Aminierung bezeichnet wird, nimmt 4 bis 6 Stunden in Anspruch und erfolgt mit einfachen Amin-freien Puffern wie PBS. Der Wirkungsgrad der Kopplung von Antikörpern und gängigen Proteinen ist in der Regel höher als 85%, was zu 1 bis 20 mg immobilisiertem Protein pro Milliliter Agarosebeads führt.
Leistungsmerkmale:
AminoLink Plus Kopplungsharz – Aldehyd-aktivierte, vernetzte, 4%ige Beadagarose
Ideal für Antikörper und andere Proteine – Immobilisieren von Molekülen über primäre Amine (-NH2)
Flexible Kopplungsbedingungen – Die effiziente Kopplung (> 85 %) erfolgt in einem breiten Spektrum an pH-Werten (4 bis 10) und Puffer-Bedingungen (PBS oder andere Amino-freie Puffer, mit oder ohne organische Lösemittel); normale (PBS, pH 7,2) und verstärkte (Borat, pH 10) Kopplungsprotokolle sind im Lieferumfang enthalten
Stabile, permanente Immobilisierung – Die Kopplungsreaktion führt zu einer stabilen, laugungsbeständigen sekundären Aminbindung zwischen Harz und Ligand
Besser als Immobilisierung an CNBr-aktivierter Agarose – Die Bindung ist stabiler und ungeladen, was weniger nicht spezifische Bindungen bei der Affinitätsreinigung nach sich zieht
Vielseitig und wiederverwendbar – Das präparierte Affinitätsharz lässt sich an Säulen- und Batch-basierte Affinitätstechniken anpassen, und bei Anwendungen, die auf Proteinbindungsinteraktionen beruhen, ist das Harz wiederverwendbar
Praktische Kits und Packungsgrößen – Es sind Kits mit 1 oder 5 Säulen komplett mit Puffern, Reagenzien und vielseitig verwendbaren Zentrifugations-/Schwerkraft-basierten Säulen verfügbar; alternativ dazu kann das Harz separat erworben werden, auch als Massenware für industrielle Anwendungen
Lieferumfang:
Die Kits enthalten AminoLink Plus Säulen, neutrale und verstärkte Kopplungspuffer (nur Art.-Nr. 44894), Quenching-Puffer, Waschlösung, Natriumcyanoborhydrid-Lösung und Säulenzubehör
Specifica
Aldehyd-aktivierte, 4%ige Beadagarose, mit Natriumazid in Wasser suspendiert | |
AminoLink™ | |
Harz- | |
Flasche |
Bei 4 °C lagern. | |
Antikörper, Proteine durch Primäramine | |
Aldehyd | |
Affinität, Agarose-Harz |
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.